آنزیم چیست؟

[Astraea]

آنزیم کاتالیست بیولوژیکی است. آنها نرخ واکنش شیمیایی را افزایش میدهند
آنزیمها ساختار پروتئینی با ترکیبات پیچیده بر پایه زنجیر آمینواسید متصل شده به یکدیگر با پیوندهای پیپتیدی می باشد. فاکتورهای متعددی وجود دارد که یک آنزیم را از دیگر آنزیمها مشخص میکند و این فاکتورها شامل حضور آمینواسید مخصوص، نظمی که آنها باهم متصلند و حضور یا غیاب یونهای آهنی است، مهمتر از همه، شکلگیری یا فرم ساختار پروتئینی است. تمام آنزیمها محلول در آب هستند؛ زنجیرهای آمینواسید در فرمهای مختلفی موج دار شده که پروتئین های هیدروفوب در داخل و به سمت داخل آرایش یافته، سبب حداکثر اتصال هیدروژنی مولکولی داخلی با آب یا دیگر مولکولها می گردد. بدون تردید، آب محیط ضروری فراهم سازنده عملکرد تمام آنزیمها است

آنزیمها کاتالیستهای فوق العاده موثری هستند که اجازه میدهند واکنشی که تحت شرایط عادی به سادگی اتفاق نمیافتد، اتفاق بیفتد و آن هم در نرخ سرعت بالا صورت گیرد. آنها کاتالیستهای واقعی هستند که در واکنش مصرف نمیشوند اما مسیر انرژی پایینتر را برای آنکه واکنش صورت گیرد، فراهم میسازند.
آنزیمها بسیار ویژه هستند و کاتالیست تنها یک واکنش میتوانند باشند و بر دیگر ترکیبات سیستم اثر ندارند. آنزیمها در تمام ارگانیزمهای موجودات زنده، جائیکه آنها واکنشهایی را که برای حیات ضروری باشد تضمین کنند، وجود دارند. آنها تنها واکنشهای بسیار ساده را تسریع میبخشند، هیچ آنزیمی به تنهایی قادر به کاتالیز واکنشهای بسیار پیچیده و چند مرحلهای نیست
محیط کاری آنزیم در عملکردشان بسیار مهم است. بعضی از آنها نیازمند حرارت و

PH مخصوصی هستند. برای مثال، در حرارت و PH بالاتر از حد توان، آنزیم کشته میشود و فعالیت خود را از دست میدهد و در حقیقت اگر محدوده عملیات خارج از رنج فعالیت آنزیم باشد عملکرد آنزیم غیرفعال می شود
آنزیمها میتوانند در فشار اتمسفر و شرایط ملایم نسبت به حرارت و اسیدیته عمل کنند. بهینه عملکرد بیشتر آنها در درجه حرارت 70-37 درجه سانتیگراد و PH نزدیک به نقطه خنثی می باشد. امروزه آنزیمهای مخصوصی توسعه یافتهاند که در درجه حرارتهای بالاتر و در کاربردهای ویژه عمل میکنند
از آنجائیکه آنزیمها در تمام ارگانیزمهای زنده موجود هستند، در تئوری، انتظار میرود که آنزیمهای فراوانی وجود داشته باشد و پیوسته تولید میگردند. در حالیکه از نظر اقتصادی، استخراج آنها ممکن است محدود باشد. امروزه آنزیمها از نمونههای باکتری و قارچی مخصوصی تولید میگردند
لایه تحت عمل واکنشهای کاتالیستی آنزیم را سابسترات مینامند. هر آنزیمی مشخصه کاملاً مخصوصی دارد و بر سابسترات یا سابستراتهای ویژهای برای تولید محصول یا محصولات مخصوص عمل میکند.
تمام آنزیمها پروتئینی هستند، هر چند که، آنزیم بدون حضور ترکیب پروتئینی را کوفاکتور می نامند. بسیاری از آنزیمهای پروتئینی فاقد فعالیت کاتالیستی هستند. در این مورد، ترکیب پروتئینی غیرفعال آنزیم تحت عنوان آپوآنزیم و آنزیم فعال شامل کوفاکتور؛ هالوآنزیم نامیده میشود
طبق آنچه گفته شد، آنزیمها در تمام سیستمهای بیولوژیکی وجود دارند. آنها از سیستمهای طبیعی بوجود میآیند و زمانیکه به آمینواسیدهایی که از آن ساخته شدهاند تجزیه می شوند، میتوانند به آسانی در طبیعت جذب گردند
آنزیمها کاتالیزورهای حیاتی هستند و تنها با حضورشان و بدون مصرف در پروسه، فرآیند شیمیایی را سرعت بخشیده و پس از کامل شدن واکنش، مجدداً آزاد شده و آماده شروع واکنش دیگری میگردند. بطور کلی آنها میتوانند پیوسته فعال باشند اما اصولاً بیشتر کاتالیستها دارای ثبات محدودی هستند و پس از طی دوره مدت زمانی، فعالیتشان را از دست میدهند. معمولاً، بیشتر آنزیمها تنها یکبار به کار میروند و سپس دور ریخته میشوند.
آنزیمها در مقایسه با کاتالیستهای غیرآلی از قبیل اسید، باز، فلزات و اکسیدهای فلزی بسیار مخصوصند و میتوانند ترکیبات معینی را تجزیه کنند. برای هر نوع از واکنش در سلول، آنزیم متفاوتی وجود دارد.
[فقط کاربران عضو شده قادر به مشاهده لینک ها می باشند. برای ثبت نام کلیک کنید]

[Astraea]

تاقرن نوزدهم مشخص شده بود كه فرايندهايينظير ترش شدن شير و تخمير قند به الكل فقط از طريق عمل يكموجود زنده رخ مي دهند. در سال 1833 عامل فعال كننده قند به طور نسبي خالص شد و آن رادياستاز ناميدند كهاكنون به آن آميلاز مي گويند. چند سال بعد از شيره معده فرديكه رژيم غذايي اوپروتئين بود ، ماده اي جدا كردند و آن را پپسين ناميدند. اينتركيبات را تحت نامكلي مخمر مي ناميدند. ليبيگ ( Liebig ) در آن موقع اظهارداشت كه اين مخمرها ميتوانند مواد غير زنده اي باشند كه از سلول هاي زنده به دست ميآيند در حاليكهپاستور و ديگران هنوز بر اين باور بودند كه مخمرها بايستي حاويمواد زنده باشند.
باوجود اين اختلاف نظرها ، كوهن ( Kuhne ) در سال 1878 از كلمه يوناني enzume ( به معني در مخمر )استفاده كرد و نام آنزيم ( enzyme ) را پيشنهاد نمود. عاملي درمخمر كشف شد وآن راكاتاليز (catalysis ) ناميدند. بوخنرز
( Buchners ) در سال 1897 نشان داد كه وقتي عصاره يك سلول مخمر (بدون حضور سلول زنده) به قند اضافه شود، تخمير قند صورت مي گيرد.
درسال 1926 سامنر (Sumner ) آنزيم اوره آز را ازعصاره لوبيا خالص كرد و آن را كريستالهنمود. از آن ببعد تعداد زيادي از آنزيم هارا توانستند به شكل بلور درآورند.
امروزهآنزيم ها در آزمايشگاه هاي بسياريمورد بررسي قرار مي گيرند و در بيمارستان ها جهت كمك به درمانبيماري ها مورد توجهقرار گرفته اند. آنزيم ها به طور گسترده در صنعت استفاده ميشوند.

[Astraea]

طبقه بندي آنزيم ها بر اساس كميته آنزيمولوژي

كميتهآنزيمولوژي ، آنزيم ها رابه شش طبقه تقسيم كرد و براي هر طبقه يك شماره گذاشت

1 – اكسيدوردوكتازها ( oxidoreductase ) – اين آنزيم ها درواكنش هاي اكسيداسيون و احيا دخالت دارند.

2 – ترانسفرازها ( transferase ) –انتقال يك اتم يا يك گروه را بين دو مولكول انجام مي دهند.

3 – هيدرولاز ها ( hydrolase ) –اين آنزيم ها درواكنش هاي هيدروليز دخالت دارند.

4 – ليازها ( lyase ) –خارج كردن يك گروه ازسوبسترا ( به شرطي كه به طريق هيدروليز نباشد ) راانجام
ميدهند.

5 – ايزومرآزها ( isomerase ) – در واكنش هاي ايزومريزاسيون دخالت دارند.

6 – ليگازها ( ligase ) – اتصال دو مولكول بااستفاده از شكستن پيوند فسفات ياپيروفسفات در نوكلئوزيد تري
فسفاترا انجام مي دهند.
برايهر آنزيم يك نام ( E.C.name ) و يك عدد ( E.C. number ) تعيين شده است. دراينجا E.C. مخفف
Enzyme Commission مي باشد. مثلا اگر عدد آنزيمي چنين بود :

E.C. 1.1.1.27
عدداول نشان دهنده طبقه ( در بالا ذكر شد ) ، عدد دوم نشانده نده گروه ( يعني آن طبقه به چندگروه تقسيم
ميشود)، عدد سوم زيرگروه وعدد چهارم مشخص كننده نوع واكنش است.

ايزوآنزيمها ، آنزيم هاي مختلفيهستند كه واكنش هاي يكساني را كاتاليز مي كنند. بنابراين شكل مشابهي در تقسيم بنديچهار بخشي خواهند داشت. براي مثال پنج ايزوآنزيم مختلف ازلاكتات دهيدروژناز وجودداردكه تمام آنها يك كد شناسايي مشابه دارند.

توجه داشته باشيد كه بعضي ازواكنش هاي كاتاليزوري برگشت پذيرند و تقسيم بندي آنها بر اساساين كه يك آنزيم واكنش رفت را كاتاليز كند ، مشابه واكنش برگشت نخواهد بود.تقسيم بندي مورد استفاده بر اساس مسير مهم تر واكنش از نقطه نظر بيوشيميايي يا برخي مقررات تعريف شده به وسيله كميته مي باشد.

مثال:در واكنش هاي اكسيداسيون و احيايي كه NAD+ و NADH دخالت دارند ، طبقه بندي بر اساس جهتي خواهد بود كه NAD+ ( گيرنده الكترون ) يا NADH ( دهنده الكترون )انجام مي دهند.

[Astraea]

كميته آنزيمولوژي براي هر آنزيم يك نام سيستماتيك علاوه بر نام موجود تعيين كرد. اين نام سيستماتيك شامل نام سوبسترا ياسوبستراها به طور كامل است كه در انتها يك "آز" ( -ase ) نيز اضافه كرد."آز" نشان دهنده ماهيت فرايند كاليزوري است. اين نام ها طولاني و چندان هم شايع نيستند وممكن است در مكالمات بلافاصله پس از نام سيستماتيك و شماره آنزيم ، نام هاي مرسوم بكار روند. بناچار نام هاي مرسوم درآزمايشگاه ها گفته مي شوند ولي كميته آنزيمولوژي توصيه كرد كه نام هاي مرسوم مشكلي ندارند بغير ازآنهايي كه نامگذاري نادرست شده اند. مثلا فوماراز كه در بالا اشاره شد به فوماراتهيدراتاز (fumarate hydratase ) تبديل شود.

[Astraea]

آنزيمها به صورت ويژه عمل مي كنند. بعضي از آنزيم ها ويژگي گروهي دارند (group specificity ) يعني ممكن است روي چندين سوبستراي شبيه هم عمل كنند. مثل آنزيم الكل دهيدروژناز كهاكسيداسيون الكل هاي مختلف را انجام ميدهد.


هگزوكينازباعث انتقال فسفات از ATP به چندين قند هگزوز مي شود.
اگرآنزيمي اختصاصي عمل كند ويژگي مطلق ( absolute specificity ) خواهد داشت. مثل گلوكوكيناز كه انتقال فسفات از ATP به گلوكوز را فقط انجام مي دهد.
اگرسوبسترايي دو شكل فضايي داشته باشد،آنزيم مي تواند اين دوشكل را تشخيص داده و ويژگي فضايي (stereochemical specificity )به وجود مي آيد.
آنزيم آلانين راسماز (alanine racemase ) مي تواند روي هر دو شكل فضاي يسوبسترا عمل كاتاليزوري انجام دهد بنابراين ويژگي ندارد.

آنزيم گليسرول كيناز يك ويژگي محصولي ( stereospecific product ) دارديعني با اين كه سوبستراي آنكربن كايرال ندارد ولي هميشه روي گليسرول عمل كرده و محصول آن L- گليسرول- 3- فسفاتاست.


اين آنزيم فسفات را به كربن شماره 3 متصل مي كند و هيچوقت L- گليسرول – 1- فسفات ديده نشده است.
جايگاه فعال (active site ) يا مركز فعال ( active centre ) محل كوچكي از كل آنزيم را در برگرفته و قابل دسترس براي سوبسترا مي باشد. دو فرضيه براي اندركنش آنزيم با سوبسترا پيشنهاد شدهاست.

1 ) فرضيه قفل و كليد

فرضيه قفل و كليد (lock- and – key ) توسط فيشر ( Fischer ) پيشنهاد گرديد. اوساختار مكملي براي آنزيم و سوبسترا در نظر گرفت. سوبسترا ممكناست در جايگاهي كه مكمل ساختار خود است در روي آنزيم جاي بگيرد ( مانند قرار گرفتن كليد در يك قفل ). برطبق مدل قفل و كليد همه ساختارها در خلال فرايند اتصال ، ثابتباقي مي مانند.

2 ) فرضيه قالبالقايي

فرضيه قالب القايي (induced- fit ) توسط كوشلند ( ***hland ) پيشنهاد شد. فرضيه قفل و كليد در موردقابليت انعطاف آنزيم هنگام اندركنش با سوبسترا توضيح نمي دهد. مطالعات با روش كريستالوگرافي اشعه ايكس نشان داد كه شكل آنزيم وقتي به صورت آزاد است با زماني كهدر بند و بست باسوبسترا مي باشد متفاوت مي شود. گاهي آنزيم و سوبسترا با هم واكنش مي دهند ولي محصولي به وجود نمي آيد كه به آن اتصال بدون محصول(non- productive binding )گويند.

3 ) فرضيه هايي كه مربوط به پايداري حالت گذارمي شوند

مدلهاي قفل و كليد و قالب القايي در مورد ويژگي آنزيم توضيح مي دهند ولي در مورد مكانيزم عمل آنزيم پيشنهادي داده نشده است. پيوند سوبسترا اغلب با صرف انرژي همراه است
هالدين ( Haldane ) در سال 1930 پيشنهادكرد كه اگر ازانرژي پيوندي براي تغيير شكل طبيعي سوبسترا استفاده شود ،واكنش بعدي آسانتر انجاممي شود. در اين صورت انرژي كمتري مورد نياز است. مفهوم كاملتراين فرضيه در سال 1948 توسط پالينگ (Pauling ) بيان شد.
فرض كنيد ساختار جايگاه فعال تقريبابستگي به سوبسترا داشته باشد. اگر ساختار جايگاه فعال آنزيم سخت و محكم باشد ، پسسوبسترا بايد از حالت طبيعي خارج شده تا بتواند به آنزيم پيونديابد. از شكل طبيعيخارج شدن ( distortion ) ممكن است باعث كشيدگي (stretching) و ضعيف كردن پيوندي گردد كه بايد شكسته شود. به اين فرضيه مدل ايجاد كشش ( strain ) گويند.
حال فرض كنيدكه سوبسترا از شكل طبيعي خارج نشود ولي كمپلكس آنزيم –سوبسترا اندركنش هاي نامطلوب داشته باشد. اين موضوع باعث مي شود كه سوبسترا ميل بهانجام واكنش هاي ترادفي مطلوب زير را از خود نشان دهد:
محصولات→ حالت گذار → كمپلكس سوبسترا – آنزيم
درادامه اعمال فوق ، واكنش هاي نامطلوب كاهش يافته و بالاخره در حالت گذار كاملا محو ميشوند.
به طور كل دو حالت ايجادكشش و پايداري حالت گذار خيلي شبيه هم هستند ولي نحوه انجام آنها ( ياترادف آنها ) با هم فرق دارند. مثالي كه دراين مورد مي توان زد هيدروليز پپتيدهاتوسط آنزيم كيمو تريپسين است. مثال ديگرآنزيم ليزوزيم است كه براي مكانيزم ايجاد كشش مي توان بيان كرد ولي باز هم مكانيزم پايداري حالت گذار را نيز براي آن درنظر گرفته اند.

[Astraea]

آنزیم های مونومریک پروتئازی یا غیرپروتئازی هستند:

پروتئازی:

سرین پروتئازها:مثل کیموتریپسین ، تریپسین ، الاستاز
سرين پروتئازهاي كيموتريپسين ، تريپسين و الاستاز به صورت غير فعال توسط پستانداران در لوزالمعده ساخته مي شوند

اسید پروتئازها:اسیدپروتئازجانوری ( پپسین) ، اسید پروتئازمیکروارگانیسم ها(کیموزین ، رنین)
پپسين ( pepsin ) يك اسيد پروتئاز است. نقش پپسين هضم پروتئين هاي بلعيده شدهتوسط پستانداران ميباشد كه مي تواند در pH اسيدي موجود درمعده عمل نمايد.

تیول پروتئازها گیاهی: پاپائین و نیسین
. در تيوپروتئازها، آمينو اسيد سيستئين نقش اصلي را دارد همانطور كه در سرين پروتئازهاآمينو اسيد سرين مهم بود.

کربوکسی پپتیداز:کربوکسیپپتیدازA ، کربوکسیپپتیدازB ،
كربوكسي پپتيداز A یک نوع آنزيم منومراست و يك كاتيون روي ( Zn2+ ) دارد. اين آنزيم به صورت زيموژن يعنيprocarboxypeptidase A ترشح مي شود كه وقتي آنزيم تريپسين يك قطعه از پپتيد آن راخارج نمايد ، فعال مي گردد. آنزيم تريپسين معمولا آمينو اسيدهاي غير قطبي را ازانتهاي – C جدا مي كند. آنزيم كربوكسي پپتيداز A فعال موجب جدا كردن آمينو اسيدهاي انتهاي كربوكسيلي پپتيدها مي شود به شرطي كه آمينو اسيدهاي ليزين ، آرژنين و پرولين نباشند. كربوكسي پپتيداز B باعث جدا كردن آمينو اسيدهاي بازي ازانتهاي كربوكسيليپپتيدها مي شود ( ليزين و آرژنين ) و به صورت زيموژن ازلوزالمعده ترشح ميگردد

غیر پروتئازی:

لیزوزیم و ریبونوکلئاز


انواعی از آنزیم های الیگومر:

لاکتاتدهیدروژناز، آنزیم های مرحله گلیکولیز ، لاکتوز سنتتاز ، تریپتوفان سنتتاز، کمپلکس پیرواتدهیدروژناز

لاكتاتدهيدروژناز:لاكتاتدهيدروژناز ( lactate dehydrogenase ) LDH يك آنزيماليگومر است كه در مهره داران وجود دارد و هر زير واحد آن عملمشابهي انجام مي دهد. اين آنزيم دربيشتر گونه ها به صورت تترامر با جرم مولي 140000 است. بنابراين جرممولي هر زير واحد به طور متوسط برابر35000 مي شود كه به دو شكل وجود دارند ، يكيبه شكل M ( M- form ) و ديگري به شكل H ( H-form ).
شكل M بيشتر در ماهيچه هاياسكلتي و شكل H در ماهچه قلب ديده مي شوند. دو نوع زير واحد مختلف دارند كهتوسط ژنهاي مجزا توليدمي شوند و شكل منومر آن از لحاظ كاتاليزوري غير فعال مي باشد. هرمنومر
مي تواند با منومرهاي ديگر از نوعمشابه يا غير مشابه تركيب شده و آنزيمفعال تترامر را به وجود آورند. پنجايزو آنزيم براي LDH مي تواند وجودداشته باشد:
H4 , H3M , H2M2 , HM3 , M4 ( كهبه ترتيب به آنها LDH1 تا LDH5 هم مي گويند )
پس تعريف ايزو آنزيم چنين مي شود،آنزيم هايي كه بتوانند يك عمل را انجام دهندولي به شكل مختلف وجود داشته باشند.


لاكتوز سنتاز

لاكتوز سنتاز ( lactose synthase ) آنزيم اليگومر است كه در غددپستان وجود دارد و در آن يك زير واحدغير عملكردي رفتار يك زير واحد عملكردي راتغيير مي دهد. اين آنزيم كه از شيرجدا شده است داراي دو زير واحد مي باشد. زيرواحد α – لاكتالبومين ( α – lactalbumin ) پروتئين غير فعال است كه تنها در غددپستان مشاهده شده است. زير واحد ديگر N- استيل لاكتوز آمين سنتاز ( N-acetyllactosamine synthase ) استكه در اكثر بافت ها وجود دارد. آنزيم N – استيللاكتوز سنتاز در سنتز تركيبات كربوهيدراتي مربوط بهگليكوپروتئين ها مهم است. درهنگام بارداري مقدار α- لاكتالبومين كم است ولي آنزيم N- استيل لاكتوز سنتاز در غددپستان توليد شده و ذخيره مي گردد. بعداز تولد نوزاد، سنتز هورمون پروژسترون درمادر كاهش يافته كه اين عمل منجر بهافزايش سنتز هورمون لوتئو تروفيك (luteotrophic ) ( يا پرولاكتين ) مي شود.اين موضوع موجبمي گردد كه توليد α- لاكتالبومين درغددپستاني تحريكشود. α- لاكتالبومين با N- استيل لاكتوز سنتاز ( ذخيره شده)توليدلاكتوز سنتازرا مي كند، اين آنزيم براي تأمين قند شير نوزاد ضروري است.
تريپتوفان سنتاز

آنزيمتريپتوفان سنتاز ( tryptophan synthase ) در E.coli يك آنزيم اليگومر است كه زيرواحدهاي آن دو عمل متفاوت را انجام ميدهند. اين آنزيم داراي دو زير واحد α است كههر كدام جرم مولي برابر با 29000 دارند. دو زير واحد β به صورت β2 است كه داراي جرممولي 90000 مي باشند. براي جدا سازيدو زير واحد β از يكديگر ميتوان از اوره 4مولار استفاده نمود. هر كدام از اين زير واحدها داراي جايگاهيبراي اتصال بهكوآنزيم پريدوكسال فسفات هستند

پيرواتدهيدروژناز
پيروات دهيدروژناز سلول هاي باكترياييو حيواني يك كمپلكسچند آنزيمي است. اين آنزيم نوعي از سازماندهي را دارد كه مشابهآنزيم تريپتوفانسنتاز است با اين اختلاف كه در مقياس بسيار بزرگتر مي باشد.كميته آنزيمولوژيپيشنهاد كرده است كه چنين كمپلكسي مي بايست به صورت يك سيستماز آنزيم هاي مجزا درنظر گرفته شود
( نه به صورت يك آنزيم واحد ).
پيروات دهيدروژناز قادر است كهپيروات را وارد چرخه تري كربوكسيليكاسيد نمايد، در نتيجه بايد ابتدا پيروات را بهاستيل- CoA تبديل كند.
ريد ( Reed ) و همكارانش در سال 1968 نشان دادند كه اينآنزيم درE.coli داراي60 زنجير پلي پپتيدي است و جرم مولي آن حدود 4600000 ميباشد. اين آنزيم داراي سه فعاليتكاتاليزوري مجزا است.

1) پيرواتدكربوكسيلاز – دهيدروژناز ( pyruvate decarboxylase –dehydrogenase ) كه به آن E1 گويند. اين آنزيم را پيرواتدهيدروژناز ( ليپوآميد ) نيز مي گويند.
2 ) ديهيدروليپوآميدS- استيلترانسفراز ( dihydrolipoamide S- acetyltransferase ) يا E2
3 ) دي هيدروليپوآميد دهيدروژناز (dihydrolipoamide dehyrogenase ) يا E3]
فعال کننده های انزیمی(Enzyme Cofactors ):

همانند پروتئین ها که به دو دسته سادهو مرکب تقسیم میشوند آنزیمها را نیز میتوان به دو دسته تقسیم کرد فعالیت تعدادی از آنزیمها تنها به ساختمانپروتئینی آنها بستگی دارد ،در حالی که برخی دیگر از آنزیمهابرای انجام فعالیتکاتالیزوری خود به ترکیبات فعال کننده غیر پروتئینی(کوفاکتورها) نیازدارند.

کوفاکتورها بر دونوعند:

الف) کوفاکتورهائیکهتنها شامل یک یون فلزی مانند zn,Mg,Mn,Cu,Fe, Na, یاK میباشند:

نقش ای گونه از کوفاکتورها به دو صورتانجام پذیر است:
1-یونهای فلزی نقش یک واسط را برای مولکولهای آنزیم با سوبسترا به عهده دارند
2-برخی از یونهای فلزی ، خود در عملکاتالیز شرکت می کنند از جمله اتم آهندر آنزیم کاتالاز که نقش اصلی را در تجزیه پراکسی هیدروژن انجام میدهد.

ب)کوفاکتورهایی که ازیک مولکول ترکیب آلی تشکیل یافته اند. این گونه کوفاکتورها راکوآنزیم می نامند.

پیوند کوآنزیم با قسمتپروتئینی آنزیم اغلب از نوع پیوندهایضعیف و کم انرژی است به طوری که در عمل دیالیزکوآنزیم از مولکول آنزیم جدا میگرددولی در بعضی موارد کوانزیم به کمک پیوندهایکوالان به مولکول پروتئینی آنزیم متصلمیشود مانند ریشه هم (Heme )درسیتوکروم ها. اینگونه کوآنزیمها راد ریشه پروستتیک نیز مینامند. بیشتر کوآنزیم ها از مشتقاتویتامین های محلول در اب میباشند.
به طور کلی کاتالیزورهای بیوشیمیاییرا آنزیممینامیم وهمگامی که آنزیم برای فعالیت خود به یک کوفاکتور احتیاج داشته باشدمیتوانیم قسمت پروتئینی آن را آپوآنزیمو قسمت غیر پروتئینی را کوانزیم بنامیم. درحالی که آپو آنزیم در برابر حرارتناپایدار و آسیب پذیر است کوفاکتورها عموما درمقابل حرارت مقاوم میباشند.